Date : 2017
Type : Livre / Book
Type : Thèse / ThesisLangue / Language : français / French
Inhibiteurs de la sérine / thréonine phosphatase
Classification Dewey : 579
Résumé / Abstract : Shewanella oneidensis est une bactérie aquatique retrouvée dans de nombreuses niches écologiques et qui possède une grande capacité d’adaptation aux stress environnementaux. Mon travail de thèse s’est focalisé sur l’étude du système chimiosenseur Che1. Nous avons démontré au cours de cette thèse qu’il est impliqué dans la réponse aux stress généraux.L’opéron che1 est constitué des gènes codant pour des protéines qui composent un système chimiotactique classique tels qu’une histidine kinase CheA1, deux senseurs de signaux MCP ou encore un régulateur de réponse CheY1. Deux gènes de cet opéron codent pour des protéines atypiques : la protéine SO2119 (que nous avons renommée CrsR) qui est un régulateur de réponse original composé de trois domaines : un domaine receveur, un domaine sérine phosphatase et un domaine sérine kinase et anti-facteur σ ainsi que la protéine SO2118 (que nous avons renommé CrsA) qui présente des homologies avec des antagonistes d’anti-facteur σ.Au cours de mon travail de thèse, j’ai démontré que ses deux protéines forment un module de « partner-switch » en séquestrant ou relarguant le facteur σS, impliqué dans la réponse aux stress généraux. J’ai également mis en évidence le rôle protecteur de CrsR vis-à-vis de σS permettant ainsi une adaptation aux stress extrêmement rapide. Une étude bioinformatique m’a permis de montrer que ce « partner-switch » est répandu chez les γ-protéobactéries et une étude plus détaillée dévoile que l’homologue de ce système est lui aussi impliqué dans le contrôle de σS chez Pseudomonas aeruginosa. Enfin, j’ai montré l’implication du système chimiosenseur Che1 dans la régulation de ce « partner-switch » chez S. oneidensis.
Résumé / Abstract : Shewanella oneidensis colonizes aquatic environments and possesses thus a great ability to adapt to changing environment. My thesis focused on the study of the chemosensory system Che1. We demonstrated that it is involved in the general stress responses of this bacterium.The che1 operon comprises genes coding for proteins involved in chemotaxis including the histidine kinase CheA1, two chemoreceptors and also a response regulator CheY1. Two additional genes code for atypical proteins: SO2119 (called CrsR), a three-domain protein composed of a receiver domain, a serine phosphatase domain and a serine kinase - anti-σ factor domain and SO2118 (called CrsA) that has homologies with anti-σ factor antagonists.During my thesis, I demonstrated that these proteins are part of a partner-switching module that can sequestrate or release the general stress responses factor σS. Furthermore, I also showed that CrsR allows the protection of its partner σS and thus enables a rapid stress adaptation of the bacterium. Based on bioinformatics analyses, I established that this module is widespread among γ-proteobacteria. An in-depth study demonstrated that the homolog of this partner-switching system is also involved in the regulation of σS in Pseudomonas aeruginosa. Finally, I showed that this partner-switching module belongs to the chemosensory system Che1 in S. oneidensis.