Influence de la stucture sur les propriétés de surface des protéines du lactosérum / Brigitte Closs ; sous la direction de Denis Lorient

Date :

Type : Livre / Book

Type : Thèse / Thesis

Langue / Language : français / French

Catalogue Worldcat

Protéines

Structure

Lorient, Denis (Directeur de thèse / thesis advisor)

Université de Bourgogne (Organisme de soutenance / degree-grantor)

Résumé / Abstract : Afin de comprendre l'influence de la conformation protéique sur les propriétés de surface des protéines sériques nous avons comparé les propriétés fonctionnelles de ces protéines avec leurs caractéristiques physicochimiques. Ces dernières sont déterminées par des mesures de flexibilité et d'interactions acide gras-protéines à l'aide de la RPE et par des mesures d'absorption aux interfaces. L’étude des propriétés fonctionnelles a montré que le pH est une variable importante. Ainsi aux environs du pHi, la stabilité moussante est maximale tandis que la stabilité émulsifiante est minimale. À ce même pH, la flexibilité et l'adsorption des protéines aux interfaces sont maximales. La beta-lactoglobuline, moins compacte que l'alphalactalbumine, est préférentiellement et sélectivement adsorbée aux interfaces eau-air ou eau-huile et présente de meilleures propriétés de surface. La conformation des protéines a été modifiée par des traitements physiques, thermiques et enzymatiques. Ces études ont permis de démontrer qu'un rapport optimal de structure ordonnée-désordonnée est nécessaire. Ainsi, la rupture complète des ponts disulfures déprime les propriétés de surface tandis qu'un faible degré d'hydrolyse les améliore.