Rôle du complexe RAM et de la NDR kinase Cbk1p dans la séparation cellulaire, la polarité et la fertilité chez la levure Saccharomyces cerevisiae / Myriam Bourens ; [sous la direction de] Christopher J Herbert

Date :

Editeur / Publisher : [s.l.] : [s.n.] , 2008

Type : Livre / Book

Type : Thèse / Thesis

Langue / Language : français / French

Langue / Language : anglais / English

Saccharomyces cerevisiae

Relais assistants maternels

Polarité (biologie)

Séparation

Herbert, Christopher (Directeur de thèse / thesis advisor)

Université de Paris-Sud. Faculté des sciences d'Orsay (Essonne) (Autre partenaire associé à la thèse / thesis associated third party)

Université Paris-Sud (1970-2019) (Organisme de soutenance / degree-grantor)

Relation : Rôle du complexe RAM et de la NDR kinase Cbk1p dans la séparation cellulaire, la polarité et la fertilité chez la levure Saccharomyces cerevisiae / Myriam Bourens ; [sous la direction de] Christopher J Herbert / Lille : Atelier national de reproduction des thèses , 2008

Résumé / Abstract : La polarité cellulaire est un phénomène central dans tous les organismes. Elle organise la cellule en permettant notamment une croissance localisée à un site précis de la membrane, nettement visible dans les neurones. Chez la levure Saccharomyces cerevisiae la polarité est également importante lors de diverses événements cellulaires, la sélection du site de bourgeonnement, la croissance végétative avec ses cellules ovales, la croissance filamenteuse avec ses cellules allongées et au cours du croisement avec la formation d’un long prolongement cytoplasmique, le shmoo permettant la formation d’un zygote à partir de deux levures de signe sexuel opposé Mata et Mat. Chez S. cerevisiae les RAM (Regulation of Ace2p and cellular Morphogenesis) sont un ensemble de six gènes (CBK1, MOB2, HYM1, TAO3, KIC1 et SOG2), qui codent des protéines interagissant les unes avec les autres et localisées aux sites de croissance polarisée de la cellule ainsi que dans le noyau de la cellule fille pour Cbk1p et Mob2p. Les protéines RAM régulent au moins trois fonctions différentes : la séparation cellulaire, la viabilité cellulaire en interaction avec la protéine Ssd1p et la polarité cellulaire. Aucune relation claire entre les RAM et les composants importants connus comme impliqués dans la polarité n’est connue. La sérine thréonine kinase Cbk1p appartient à la famille des NDR (Nuclear Dbf2 related) qui possède des homologues chez différents organismes et semble être l’effecteur final de la voie RAM. Nous nous sommes donc focalisé sur l’étude de cette protéine dont l’activité kinase est régulée par la phosphorylation de la sérine 570 et de la thréonine 743.

Résumé / Abstract : Cellular polarity is a central phenomena in all organisms, which structures the cell and allows growth at specific sites at the cell surface, as is clearly seen in neurons. In the yeast Saccharomyces cerevisiae, polarity is important for many processes: selection of the bud site, polarized vegetative growth to produce the characteristic ellipsoidal cells, filamentous growth with its elongated cells and the formation of the long projection, or shmoo, during mating, allowing the formation of zygotes from cells of opposite mating types, MAT a and MAT . In S. cerevisiae, the RAM network (Regulation of Ace2p and cellular Morphogenesis) is a group of six genes (CBK1, MOB2, HYM1, TAO3, KIC1 and SOG), which encode proteins that interact with each other and localize to the sites of polarized growth and in the case of Cbk1p and Mob2p, in the nucleus of the daughter cell just before cytokinesis. The RAM network regulates at least three different functions: cell separation after cytokinesis, cell viability in interaction with Ssd1p and cell polarity. To date, no connection has been described between the RAM proteins and other proteins known to be involved in establishing, or maintaining, cell polarity. Cbk1p is a serine threonine protein kinase of the NDR family (Nuclear Dbf2 Related) that is conserved amongst eukaryotes and appears to be the final effecter of the RAM network. We have focused our attention on the study of this protein, whose activity is regulated by the phosphorylation of at least two residues, serine 570 and threonine 743.