Date : 2007
Type : Livre / Book
Type : Thèse / ThesisLangue / Language : français / French
Résumé / Abstract : La protéine Hsp104 est une protéine de la famille conservée au cours de l'évolution des Hsp100/CIpB, ces protéines sont retrouvées des bactéries aux plantes en passant par les champignons mais sont absentes des cellules animales. La chaperonne Hsp104 s'avère essentielle pour l'acquisition de la thermotolérance. Cette protéine va prendre en charge, à l'aide de co-chaperonnes, les agrégats protéiques qui se forment suite à des chocs thermiques et va resolubiliser les protéines. Outre son rôle dans l'acquisition de la thermotolérance, un rôle critique a été mis en évidence pour cette chaperonne dans le maintien et la propagation des prions de Saccharomyces cerevisiae [URE3], [PSI+] et [PIN+]. La surexpression et la délétion de cette protéine provoquent la cure du prion [PSI+]. Au cours de ces travaux, nous nous sommes intéressés à la caractérisation du rôle de cette chaperonne sur le prion [Het-s] de Podospora anserina qui diffère des prions de levures en termes de composition, structure primaire et structure tridimensionnelle. Contrairement à ce qui est observé avec les prions de S. cerevisiae, la délétion de la chaperonne PaHsp104 ou sa surexpression n'empêchent pas le maintien du prion [Het-s] au cours du cycle végétatif. En revanche au cours du cycle sexué de P. anserina, où se produit une transition d'un syncitium vers un état cellulaire, le prion [Het-s] dépend de la chaperonne PaHsp104 pour se propager dans la descendance. Ces travaux nous conduisent à penser que la nature de la structure cellulaire au sein de laquelle le prion se propage est importante en particulier vis-à-vis de la dépendance envers la chaperonne Hsp104.
Résumé / Abstract : Hsp104 belongs to the highly conserved family of Hsp100/ClpB, whose members have been found in bacteria, plants and fungi but are absent in animal cells. This chaperone is required for thermotolerance, and in cooperation with co-chaperones, acts to dissolve the protein aggregates that form upon heat shocks. In addition with its role in thermotolerance, Hsp104 has been shown to be critical for the maintenance and inheritance of native yeast prions [URE3] [PSI+] and [PIN+]. Either deletion or overexpression of the chaperone cause the curing of [PSI+]. We have analyzed the role of PaHsp104 on maintenance of the [Het-s] prion of Podospora anserina. This prion differs from yeast prions in terms of composition, primary and 3D structure. While overexpression or deletion of Hsp104 can cure yeast prion [PSI+] we have discovered that [Het-s] prion can be stably maintained in strtains deregulated for the chaperone during the vegetative stage. In contrast during sexual stage, in which there is a transition from a syncitium to a single cell stage, we have observed that [Het-s] requires the chaperone PaHsp104. This lead us to believe that the nature of the cell structure (syncitium vs single cell) in which the prion spreads is important especially to determine the dependence toward Hsp104.