Etude biochimique et structurale de deux pyrimidine-c5 méthyltransférases des arn de transfert / Hélène Walbott ; sous la direction de [Béatrice Golinelli-Pimpaneau]

Date :

Editeur / Publisher : [s.l.] : [s.n.] , 2007

Type : Livre / Book

Type : Thèse / Thesis

Langue / Language : français / French

ARN de transfert de la thréonine

Phenylethanolamine n-methyltransferase

Structure cristalline (solides)

Golinelli-Pimpaneau, Béatrice (1963-....) (Directeur de thèse / thesis advisor)

Université de Paris-Sud. Faculté des sciences d'Orsay (Essonne) (Autre partenaire associé à la thèse / thesis associated third party)

Université Paris-Sud (1970-2019) (Organisme de soutenance / degree-grantor)

Relation : Etude biochimique et structurale de deux pyrimidine-c5 méthyltransférases des arn de transfert / Hélène Walbott ; sous la direction de [Béatrice Golinelli-Pimpaneau] / Lille : Atelier national de reproduction des thèses , 2007

Résumé / Abstract : Dans la cellule, l’ARNt est une molécule-clé de la traduction génétique. Pour être fonctionnel, il doit subir différentes étapes de maturation post-transcriptionnelle, au cours desquelles certains de ses nucléotides sont modifiés chimiquement grâce à des enzymes dites de modification. Mon sujet de thèse a porté sur l’étude biochimique et structurale de deux pyrimidine-C5 méthyltransférases (MTases) des ARNt. Une première partie de mon travail a consisté en la caractérisation biochimique de la cytosine-C5 MTase de S. cerevisiae, Trm4. L’analyse de son mécanisme catalytique et de son organisation modulaire a ainsi été réalisée. Une seconde partie de mon travail a contribué à l’identification de la m5U54 MTase d’ARNt de P. abyssi, PabTrmU54, et a conduit à la résolution de sa structure tridimensionnelle en complexe avec la S-adénosyl-L-homocystéine, par cristallographie aux rayons X. L’ensemble de ces résultats a permis d’améliorer nos connaissances sur le mode de reconnaissance spécifique du substrat ARN par les enzymes de modification

Résumé / Abstract : In the cell, tRNA is a key molecule of genetic translation. To become functional, it undergoes different steps of post-transcriptional maturation. During this process, some of its nucleosides are chemically modified by modification enzymes. My thesis project focused on the biochemical and structural study of two tRNA C5-pyrimidine methyltransferases (MTases). The first part of my work consisted in the biochemical characterization of the S. cerevisiae C5-cytosine MTase, Trm4. The analysis of its catalytic mechanism and of its modular organization was then realized. The second part of my work contributed to the identification of the P. abyssi tRNA m5U54 MTase, PabTrmU54, and led to the resolution of its crystal structure in complex with S-adenosyl-L-homocysteine, by X-ray crystallography. Finally, all these results participated in the improvement of our knowledge about the specific mode of RNA recognition by modification enzymes