Etudes du mécanisme de la desquamation et des processus enzymatiques qui lui sont associés au cours de la différenciation tardive de l'épiderme humain / Dominique Bernard ; Guy Serre, directeur de thèse, Rainer Schmidt, co-directeur de thèse

Date :

Editeur / Publisher : [S.l.] : [s.n.] , 2005

Type : Livre / Book

Type : Thèse / Thesis

Langue / Language : français / French

Épiderme -- Physiologie

Kératinocytes

Différenciation cellulaire -- Régulation cellulaire

Régulation cellulaire

Serre, Guy (19..-....) (Directeur de thèse / thesis advisor)

Schmidt, Rainer (1946-....) (Directeur de thèse / thesis advisor)

Université Toulouse 3 Paul Sabatier (1969-....) (Organisme de soutenance / degree-grantor)

Relation : Journal of biological chemistry / [New York, NY] : Elsevier Inc. on behalf of American Society for Biochemistry and Molecular Biology , 1905-

Relation : The journal of investigative dermatology [Ressource électronique] / New York, NY : Elsevier Science Pub. Co , 1938-

Relation : Biochemistry / American chemical society / Washington, DC : American Chemical Society , ©1962-

Relation : The journal of investigative dermatology [Ressource électronique] / New York, NY : Elsevier Science Pub. Co , 1938-

Relation : The journal of investigative dermatology [Ressource électronique] / New York, NY : Elsevier Science Pub. Co , 1938-

Relation : The journal of investigative dermatology [Ressource électronique] / New York, NY : Elsevier Science Pub. Co , 1938-

Relation : Journal of biological chemistry / [New York, NY] : Elsevier Inc. on behalf of American Society for Biochemistry and Molecular Biology , 1905-

Relation : The journal of investigative dermatology [Ressource électronique] / New York, NY : Elsevier Science Pub. Co , 1938-

Relation : Etudes du mécanisme de la desquamation et des processus enzymatiques qui lui sont associés au cours de la différenciation tardive de l'épiderme humain / Dominique Bernard ; Guy Serre, directeur de thèse, Rainer Schmidt, co-directeur de thèse / Grenoble : Atelier national de reproduction des thèses , 2005

Résumé / Abstract : L'objectif de cette thèse a été de compléter les informations concernant les éléments régulateurs de la cascade protéolytique de la desquamation. Une nouvelle protéine, la CLSP (Calmodulin like Skin Protein) a pu être identifiée et associée à la régulation de la différenciation épidermique tardive. Son processus protéolytique modulé en fonction du calcium reflète le rôle de régulateur enzymatique de cet ion. L'importance de l'eau a pu être mis en évidence dans l'étude des troubles de la desquamation associés à la xérose hivernale. Grâce à des protéines recombinantes, les relations entre protéases, substrats de la desquamation et pH ont pu être affinées. Au cours de différentes études protéomiques, des enzymes ont été identifiées pour la première fois dans le stratum corneum, de type glycosidase telle que l'héparanase 1 ou encore de type protéases telles que la SCCL (Stratum Corneum Cathepsin-L Like) ou la SASPase (Skin Aspartic Protease). Au final ce travail a permis de dresser un schéma plus complet de la cascade enzymatique de la desquamation, de ses acteurs protéiques et de ses mécanismes de régulation.

Résumé / Abstract : The goal of this thesis was to complete our understanding concerning the regulatory elements of the proteolytic cascade associated with desquamation. A new protein named CLSP (Calmodulin like Skin Protein) was identified and associated with the regulation of late epidermal differentiation. CLSP proteolytic process was calcium-dependent reflecting the regulatory role of this divalent ion. In addition the importance of water was shown in a study concerning impaired desquamation associated with winter xerosis. The relationship between proteases, their substrates and pH was clarified in experiments using recombinant proteins. Proteomic studies identified new enzymes belonging to the endoglycosidase class like Heparanase 1 or to the protease class like SCCL (Stratum Corneum Cathepsin-L Like) or SASPase (Skin Aspartic Protease). Finally this work enabled to refine the enzymatic cascade of desquamation identifying new actors and proposing new regulatory mechanisms.