ETUDE DES PROTEINES DE LA FAMILLE DE LA ZYXINE DANS LE CONTROLE SPATIAL DE LA POLYMERISATION D'ACTINE / JULIE FRADELIZI ; SOUS LA DIR. DE EVELYNE FRIEDERICH

Date :

Editeur / Publisher : [S.l.] : [s.n.] , 2000

Format : 182 p.

Type : Livre / Book

Type : Thèse / Thesis

Langue / Language : français / French

Friederich, Evelyne (Directeur de thèse / thesis advisor)

Université Paris-Sud (1970-2019) (Organisme de soutenance / degree-grantor)

Relation : ETUDE DES PROTEINES DE LA FAMILLE DE LA ZYXINE DANS LE CONTROLE SPATIAL DE LA POLYMERISATION D'ACTINE / Julie Fradelizi ; sous la direction de EVELYNE FRIEDERICH / Grenoble : Atelier national de reproduction des thèses , 2000

Résumé / Abstract : LA ZYXINE EST UNE PROTEINE DU CYTOSQUELETTE LOCALISEE DANS LES DOMAINES MEMBRANAIRES RICHES EN ACTINE, COMME LES PLAQUES D'ADHERENCE OU LE LAMELLIPODE, QUI EST CAPABLE DE FAIRE LA NAVETTE ENTRE LE CYTOSQUELETTE ET LE NOYAU DES CELLULES. CETTE PROTEINE EST CONSTITUEE D'UN DOMAINE N-TERMINAL RICHE EN PROLINES ET DE TROIS DOMAINES LIM. NOUS AVONS DANS UN PREMIER TEMPS CARACTERISE LES DOMAINES DE LA ZYXINE IMPLIQUES DANS SES DIFFERENTES LOCALISATIONS INTRACELLULAIRES : SES DOMAINES LIM SONT A LA FOIS NECESSAIRES ET SUFFISANTS POUR CIBLER LA PROTEINE DANS LES PLAQUES D'ADHERENCE ALORS QUE SON DOMAINE N-TERMINAL PERMET SON CIBLAGE DANS LE LAMELLIPODE. NOUS AVONS ENSUITE CARACTERISE LES PROPRIETES DE LA LPP, UNE PROTEINE DE LA FAMILLE DE LA ZYXINE. CETTE PROTEINE, COMME LA ZYXINE, SE LOCALISE DANS LES PLAQUES D'ADHERENCE ET LES JONCTIONS INTERCELLULAIRES ET INTERAGIT AVEC LA PROTEINE VASP. ELLE FAIT EGALEMENT LA NAVETTE ENTRE LE CYTOPLASME ET LE NOYAU, ET NOUS AVONS PU IDENTIFIER LA SEQUENCE RESPONSABLE DE L'EXPORT NUCLEAIRE DE CETTE PROTEINE. DANS LE NOYAU, CETTE PROTEINE EST CAPABLE D'ACTIVER LA TRANSCRIPTION D'UN GENE RAPPORTEUR DANS UN SYSTEME ARTIFICIEL. ENFIN, NOUS AVONS DEVELOPPE UN ESSAI PERMETTANT DE TESTER DIRECTEMENT L'EFFET DE LA ZYXINE SUR LA POLYMERISATION D'ACTINE DANS LES CELLULES. NOUS AVONS CIBLE LA ZYXINE AUX MITOCHONDRIES, ET ETUDIE L'INCORPORATION DYNAMIQUE D'ACTINE A LA SURFACE DE CES MITOCHONDRIES RECOUVERTES DE ZYXINE. NOUS AVONS AINSI MONTRE QUE LE DOMAINE N-TERMINAL DE LA ZYXINE EST SUFFISANT POUR INDUIRE LA POLYMERISATION LOCALISEE D'ACTINE. CETTE POLYMERISATION EST INDEPENDANTE DU COMPLEXE ARP2/3 POURTANT IMPLIQUE DANS DE NOMBREUX PROCESSUS DE POLYMERISATION D'ACTINE, MAIS NECESSITE LA PRESENCE DE LA PROTEINE VASP. LES RESULTATS PRESENTES DANS CETTE THESE MONTRENT QUE LES PROTEINES DE LA FAMILLE DE LA ZYXINE DOIVENT ETRE IMPLIQUEES DANS LE CONTROLE SPATIAL DE LA POLYMERISATION D'ACTINE AU NIVEAU DES STRUCTURES MEMBRANAIRES DYNAMIQUES.