Date : 1992
Type : Livre / Book
Type : Thèse / ThesisLangue / Language : français / French
Résumé / Abstract : Les protéines de réserve représentent 10 a 11% de la masse de l'amande d'olive. Nous avons défini les conditions d'extraction de ces protéines. En particulier la définition de leurs caractéristiques de solubilité en fonction du pH nous a permis d'établir un procédé simple pour la préparation d'un isolat protéique. Cet isolat pourrait être utilisé comme complément à certaines rations alimentaires. Les protéines de réserve de l'amande d'olive sont principalement (85-90%) des globulines solubilisables à pH 8,5 en présence de 1M NaCl. Ces globulines présentent les caractéristiques des légumines types 11S en particulier, pour leur composition polypeptidique et sous-unitaire. Nous avons également caractérisé une abondante glycoprotéine de 49,2 kDa (GP50) constitutive d'un homopolymère dissocié en présence de détergent en milieu non réducteur. GP50 représente environ 10% des protéines de l'amande. Nous avons purifié GP50, ainsi qu'un polypeptide de 30 kDa (P30) constitutif d'une globuline 11S de l'amande d'olive. La préparation d'immunsera anti-GP50 et anti-P30 a permis la caractérisation immunochimique de ces protéines et leur localisation intracellulaire dans l'amande d'olive. L'étude de la biosynthèse et de la dégradation des protéines de réserve au cours du développement et de la germination de l'amande d'olive a également été effectuée dans le cadre de ce travail. La composition polypeptidique des protéines de réserve d'amandes d'olive issues de différentes variétés d'olea europea montre de très grandes homologies. Par contre, grâce aux anticorps anti-GP50, nous avons pu identifier des polypeptides marqueurs de variétés espagnoles. Des polypeptides de masse moléculaire voisine et présentant des épitopes communs avec P30 et GP50 ont été immunodétectés chez toutes les graines d'oléacées que nous avons analysé