Date : 1993
Editeur / Publisher : [S.l.] : [s.n.] , 1993
Format : 157 P.
Type : Livre / Book
Type : Thèse / ThesisLangue / Language : français / French
Résumé / Abstract : DEPUIS LONGTEMPS, LES COSOLVANTS SONT CONNUS POUR MODULER L'ACTIVITE DES ENZYMES SANS SE FIXER. POURTANT, LE MODE D'ACTION DE CES EFFECTEURS RESTE MAL COMPRIS. AFIN D'EVALUER LES EFFETS DES COSOLVANTS SUR LA STRUCTURE ET LA DYNAMIQUE DES PROTEINES EN SOLUTION, NOUS AVONS ETUDIE LES ALTERATIONS DE LA MOLECULE DE MYOGLOBINE EN PRESENCE DES MELANGES EAU-ETHANOL ET EAU-FORMAMIDE. NOUS AVONS MONTRE (PAR DIFFUSION DE NEUTRONS ET PAR ECHANGE DE PROTONS) QUE L'ETHANOL ET LE FORMAMIDE AFFECTENT PEU LA FORME ET LA DYNAMIQUE DE LA MOLECULE. NOS RESULTATS (FTIR) MONTRENT QUE LES PERTURBATIONS LOCALISEES AU NIVEAU DES COUDES BETA, ENGENDRE UN REMANIEMENT TERTIAIRE DE LA MOLECULE. L'APOMYOGLOBINE CONSERVE UNE STRUCTURE SPATIALE SIMILAIRE A CELLE DE L'HOLOPROTEINE. TOUTEFOIS, EN ABSENCE DE L'HEME LA STABILITE DE LA PROTEINE EST PLUS FAIBLE ET SA STRUCTURE FLUCTUE DAVANTAGE. EN EFFET, EN PRESENCE DE COSOLVANTS, LES CINETIQUES D'ECHANGE DE PROTONS DE L'APOMYOGLOBINE SONT PERTURBEES. LE DOMAINE HYDROPHOBE QUI STABILISE LA PROTEINE CONTIENT LE RESIDU W14. LE RESIDU W7 SITUE EN PERIPHERIE DE LA MOLECULE PERCOIT UN ENVIRONNEMENT A LA FOIS POLAIRE ET HYDROPHOBE. NOUS AVONS DONC CARACTERISE LES PERTURBATIONS DE DEUX MICRO-ENVIRONNEMENTS PAR LA RESOLUTION DES CARACTERISTIQUES D'EMISSION DE FLUORESCENCE DE CES DEUX RESIDUS TRYPTOPHANE. L'ETHANOL ENTRAINE UN RELACHEMENT DES CONTRAINTES ENTRE LES HELICES A, B, G ET H DU DOMAINE HYDROPHOBE. AU CONTRAIRE, LE FORMAMIDE ACCROIT CES CONTRAINTES