Date : 1994
Editeur / Publisher : [S.l.] : [s.n.] , 1994
Format : 210 P.
Type : Livre / Book
Type : Thèse / ThesisLangue / Language : français / French
Résumé / Abstract : LE BUT DE CETTE THESE EST DE DETERMINER LA STRUCTURE SECONDAIRE DE LA PARTIE C-TERMINALE DE LA NEUROTENSINE. AU COURS DE CE TRAVAIL, NOUS AVONS ETUDIE PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE (RMN) HUIT HEXAPEPTIDES ANALOGUES DE LA NEUROTENSINE. L'UTILISATION COMBINEE DES TECHNIQUES RMN A UNE ET DEUX DIMENSIONS POUR CES PETITS PEPTIDES NOUS ONT CONDUIT A LA MISE EN EVIDENCE DE L'EXISTENCE DE PLUSIEURS CONFORMERES EN EQUILIBRE. TOUTEFOIS, AC8-13NT ET JMV458, SEMBLES POSSEDER EN SOLUTION DANS L'EAU UN CONFORMERE PRIVILEGIER QUI PEUT ETRE UNE HELICE OU UN COUDE BETA DE TYPE DEUX POUR JMV458 ET DE TYPE UN, UN PRIME OU DEUX PRIME POUR AC8-13NT. LES DONNEES RMN ONT ETE PAR LA SUITE MISES A PROFIT POUR REALISER L'ETUDE CONFORMATIONNELLE DE CES DEUX PEPTIDES. NOUS AVONS MIS EN EVIDENCE POUR LE PEPTIDE AC8-13NT ETUDIE EN SOLUTION DANS L'EAU UN CONFORMERE QUI PRESENTE L'EBAUCHE D'UN COUDE BETA METTANT EN JEU LES QUATRE DERNIERS RESIDUS. NOUS AVONS MONTRE QUE CE MEME PEPTIDE POSSEDE EN SOLUTION DANS LE METHANOL UNE STRUCTURE EN COUDE BETA DE TYPE UN LEGEREMENT DEFORMEE STABILISEE PAR UNE LIAISON HYDROGENE (4 1) ENTRE LE CARBONYLE DE LA PROLINE ET LE PROTON AMIDE DE LA LEUCINE. L'AUTRE PEPTIDE ETUDIE PAR MODELISATION, JMV458 QUI DIFFERE DE AC8-13NT PAR LA NATURE DU RESIDU EN POSITION QUATRE, NE POSSEDE PAS DE STRUCTURE DEFINIE EN SOLUTION DANS L'EAU