Date : 1997
Format : 1 vol. (117 P.)
Type : Livre / Book
Type : Thèse / ThesisLangue / Language : français / French
Résumé / Abstract : L'etude de la dynamique fonctionnelle de la bacteriorhodopsine (br) par diffusion elastique incoherente de neutrons entre dans le cadre de l'etude des relations dynamique-fonction. La br est une proteine membranaire situee dans une partie de la membrane plasmique (membrane pourpre - pm) d'une archaebacterie halophile, halobacterium salinarium. Elle fonctionne comme une pompe a protons activee par la lumiere. Une etude anterieure sur la dynamique globale de la br a revele une transition dynamique a 200 k entre un regime harmonique et un regime non-harmonique, transition fortement correlee a la capacite de la br a parcourir toutes les etapes de son cycle fonctionnel. Une flexibilite structurale semblait desirable pour la fonction biologique de cette proteine. Cependant, le transfert de protons est unidirectionnel et se fait contre le potentiel de membrane, suggerant aussi l'existence dans la br d'une partie plus rigide que la moyenne, et pouvant servir de valve. Pour verifier cette hypothese, un echantillon de pm a ete prepare dans lequel essentiellement le cur de la proteine est hydrogene (visible aux neutrons) le retinal et les acides amines tryptophanes et methionines , toutes les autres parties de la pm etant deuterees (invisibles aux neutrons). Les resultats des experiences de diffusion elastique incoherente de neutrons sur ce cur ont ete compares a ceux obtenus precedemment en dynamique globale et montrent: i) une transition dynamique a une temperature de 80 k plus elevee, ii) des mouvements thermiques d'amplitude plus faible. Donc le cur apparait comme une partie plus rigide de la proteine. De plus, la dynamique de cette partie de la br est insensible a la fusion de l'eau d'hydratation ( 260 k) de la membrane. Ces resultats montrent la faisabilite et les potentialites des etudes de la dynamique des materiaux biologiques par diffusion de neutrons avec marquage isotopique selectif