Études sur l'activité peroxydase de l'hémoglobine : applications à l'élimination des micropolluants organiques de l'eau potable / Jean-Michel Chapsal ; sous la direction de Didier Guillochon

Résumé / Abstract : L’application des procédés biologiques à la production d’eau potable connait un regain d’intérêt depuis quelques années car la dégradation constante de la qualité des eaux brutes a montré les limites des traitements physico-chimiques. Actuellement, des méthodes faisant intervenir des enzymes sont développées. Nous nous sommes intéressés aux travaux concernant des enzymes du groupe des oxydases. La polyphenol oxydase et la peroxydase du Raifort sont des enzymes qui, en présence respectivement d’oxygène et d’eau oxygénée, éliminent les phénols et les amines aromatiques des eaux usées industrielles en formant des polymères en général peu solubles. Ce phénomène de précipitation n’existe cependant pas pour des concentrations en molécules organiques inférieurs à environ 10 ppm, taux couramment supérieur à ce que l’on trouve dans les eaux. De plus, ces enzymes sont relativement onéreuses. Notre but a été de palier d’une part le problème du coût du catalyseur enzymatique en utilisant un produit courant ou un déchet, et d’autre part, les risques, dus à l’apparition de produits d’oxydation toxiques dans le cas du traitement d’eau à potabiliser. Parmi les produits capables de résoudre, seul le sang dont la protéine majeure est l’hémoglobine, apparaissait intéressant. L’hémoglobine, qui possède une activité peroxydase, peut remplacer la peroxydase de Raifort de par son activité, son coût et son efficacité vis-à-vis de phénols et d’amines aromatiques. La stabilité de la ferrylhémoglobine, formée au cours de la réaction et ses propriétés spectrales ont été utilisées pour développer une technique rapide de détermination des substrats susceptibles d’être éliminer dans un procédé de traitement de l’eau potable. Le problème des produits de réaction est résolu par le fait que ceux-ci sont sous forme radicalaire et se tient de façon covalente aux protéines du sang, dont le catalyseur. L’accroissement du potentiel de ce procédé est possible grâce à l'immobilisation des protéines sanguines par coréticulation chimique, technique bien connue qui permet d’éliminer le problème d’une éventuelle contamination des effluents par le sang.